Allostery in the nitric oxide dioxygenase mechanism of flavohemoglobin.

Gardner, Anne M; Gardner, Paul R

Gardner, Anne M; Gardner, Paul R.

Afiliação

Gardner AM; Research and Development Division, Miami Valley Biotech, Dayton, Ohio, USA; Division of Critical Care Medicine, Cincinnati Children's Hospital Medical Center, Cincinnati, Ohio, USA.
Gardner PR; Research and Development Division, Miami Valley Biotech, Dayton, Ohio, USA; Division of Critical Care Medicine, Cincinnati Children's Hospital Medical Center, Cincinnati, Ohio, USA; Chemistry and Biochemistry Department, University of Dayton, Dayton, Ohio, USA. Electronic address: paul.gardner@mvbiotech.com.

J Biol Chem ; 296: 100186, 2021.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33310705

Assuntos

Di-Hidropteridina Redutase/metabolismo; Proteínas de Escherichia coli/metabolismo; Escherichia coli/metabolismo; NADH NADPH Oxirredutases/metabolismo; Oxigenases/metabolismo; Regulação Alostérica; Di-Hidropteridina Redutase/química; Escherichia coli/química; Infecções por Escherichia coli/microbiologia; Proteínas de Escherichia coli/química; Humanos; Modelos Moleculares; NADH NADPH Oxirredutases/química; Óxido Nítrico/metabolismo; Oxigenases/química; Conformação Proteica

Palavras-chave

allostery; electron transfer; flavin; flavohemoglobin; heme; hemoglobin; myoglobin; nitric oxide; nitric oxide dioxygenase; oxygen

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Oxigenases / Proteínas de Escherichia coli / Di-Hidropteridina Redutase / Escherichia coli / NADH NADPH Oxirredutases Limite: Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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