Este artigo é um Preprint
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Structure, receptor recognition and antigenicity of the human coronavirus CCoV-HuPn-2018 spike glycoprotein
Preprint
em En
| PREPRINT-BIORXIV
| ID: ppbiorxiv-465646
ABSTRACT
The recent isolation of CCoV-HuPn-2018 from a child respiratory swab indicates that more coronaviruses are spilling over to humans than previously appreciated. Here, we determined cryo-electron microscopy structures of the CCoV-HuPn-2018 spike glycoprotein trimer in two distinct conformational states and identified that it binds canine, feline and porcine aminopeptidase N (APN encoded by ANPEP) orthologs which serve as entry receptors. Introduction of an oligosaccharide at position N739 of human APN renders cells susceptible to CCoV-HuPn-2018 spike-mediated entry, suggesting that single nucleotide polymorphisms could account for the detection of this virus in some individuals. Human polyclonal plasma antibodies elicited by HCoV-229E infection and a porcine coronavirus monoclonal antibody inhibit CCoV-HuPn-2018 S-mediated entry, indicating elicitation of cross-neutralizing activity among -coronaviruses. These data provide a blueprint of the CCoV-HuPn-2018 infection machinery, unveil the viral entry receptor and pave the way for vaccine and therapeutic development targeting this zoonotic pathogen.
cc_by_nc_nd
Texto completo:
1
Coleções:
09-preprints
Base de dados:
PREPRINT-BIORXIV
Tipo de estudo:
Rct
Idioma:
En
Ano de publicação:
2021
Tipo de documento:
Preprint