ABSTRACT
A proposta deste artigo é apresentar uma argumentação crítica do conceito de identidade grupal a partir de um diálogo entre as obras de Freud e de Hardt e Negri. Assim, trabalhamos na desnaturalização desse conceito, denunciando todo o jogo de forças conflitantes que participam de sua construção, forças estas que sempre fazem surgir um sentimento de estranheza. Portanto, destacamos toda a mobilidade e inacabamento presentes nos mecanismos identificatórios, inacabamento este que se liga a uma memória daquilo que uma identidade pretende sepultar.
The purpose of this paper is to present a critical discussion of the concept of group's identity through a dialogue between the works of Freud and Hardt & Negri. We work in the denaturalization of this concept, denouncing the conflicting forces that participate in its construction, forces that always emerge a sense of strange. Therefore, we emphasize the mobility and the incompleteness present in the identificatory mechanisms, incompleteness that binds to a memory of an identity intends to bury.
ABSTRACT
En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto de las soluciones acuosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol con diferentes concentraciones, sobre la estabilidad térmica de la holo-α-lactoalbúmina bovina con pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Los resultados obtenidos muestran que los polioles usados estabilizan la holo-α-lactoalbúmina en un grado significativamente menor al reportado para otras proteínas. Se sugiere que este menor efecto de estabilización ocurre debido a que esta proteína presenta un estado desnaturalizado parcialmente desdoblado.
In this work we present a systematic study of the effect of aqueous solutions of erythritol, xylitol, sorbitol and inositol on thermal stability of bovine holo-α-lactalbumin at pH 6,5 using UV-VIS spectroscopy. The results show that the polyols used stabilize the holo-α-lactoalbumin in a significant lesser extent than the reported for others proteins. It is suggested that the lower stabilization achieved for this protein is the result of a partially unfolded denaturated state that this protein presents.
Neste trabalho é apresentado um estudo sistemático acerca do efeito de soluções aquosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol a diferentes concentrações sobre a estabilidade térmica da holo-α-lactoalbumina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Os resultados obtidos mostram que os polióis usados estabilizam a holo-α-lactoalbumina num grado significativamente menor ao reportado para outras proteínas. Se sugere que este menor efeito de estabilização ocorre devido a que esta proteína apresenta um estado desnaturalizado parcialmente desdobrado.