Thermal analysis of some novel pyrimidine derivatives / Análisis térmico de algunos nuevos derivados de pirimidina

SUMMARY Some new pyrimidine derivatives have been synthesized and their decomposition characteristics have been studied by thermogravimetric and differential scanning calorimetric analysis. The thermal stability and some kinetics parameters of decomposition were evaluated from thermograms. It is observed that depending upon the structure, substitutions, thermal stability and decomposition kinetics varies in different compounds.

RESUMEN Se sintetizaron algunos nuevos derivados de pirimidina y se estudiaron sus características de descomposición mediante análisis termogravimétrico y calorimétrico diferencial de barrido. La estabilidad térmica y algunos parámetros cinéticos de descomposición se evaluaron a partir de los respectivos termogramas. Se observa que, dependiendo de la estructura y las sustituciones, la estabilidad térmica y la cinética de descomposición varían entre los diferentes compuestos.

Correlación entre el comportamiento térmico y composición de sistemas adhesivos / Correlation between thermal behavior and composition of adhesives systems

Se realizó un estudio in vitro donde se evaluaron once sistemas adhesivos, para establecer si las condiciones de trabajo clínico favorecen su eficiencia. Se plantea que los sistemas adhesivos autoacondicionantes presentan menor estabilidad térmica que los convencionales. Determinar el comportamiento térmico de once sistemas adhesivos sometidos a diferentes rangos de temperatura en ambientes con 100 % de humedad, agua acidulada, humedad ambiental, saliva artificial y la correlación con su composición. Se utilizaron adhesivos autograbantes y convencionales, se prepararon muestras en cápsulas de aluminio pequeñas y se fotopolimerizaron con una lámpara LED. Se les realizó el estudio de espectroscopía infrarrojo con transformada de Fourier (FT-IR), asignando las bandas de absorción de los grupos funcionales orgánicos de cada compuesto, correspondientes a los grupos químicos que poseen. Posteriormente fueron sometidas a examen termogravimétrico entre temperatura ambiente y 500 °C para establecer un patrón de comportamiento térmico en ambiente inerte y luego de permanecer en agua acidulada, 100 % humedad, humedad ambiental y saliva artificial. Los termogramas informaron las temperaturas de descomposición y los porcentajes de pérdida de masa. Se correlacionaron los resultados del estudio de FT-IR infrarrojo con el comportamiento térmico de los sistemas adhesivos. Se observó pérdida de masa, eficiencia de la polimerización y cantidad de masa residual. Se observaron dinámicas de degradación diferentes por el diseño de las curvas y por los cambios en la línea base. Conclusión: Los sistemas adhesivos de ambos grupos analizados, presentaron elevado grado de polimerización. Sin embargo, el efecto producido por las condiciones a las cuales fueron sometidos, depende del tipo de adhesivo, siendo que, los adhesivos convencionales, a diferencia de los autoacondicionantes, se degradan en menor extensión, reflejado por su mayor estabilidad térmica.

An in vitro study of eleven adhesive systems was carried out to establish if clinical work conditions could improve their efficiency. It has been observed that self-etch adhesive systems have less thermal stability than conventional ones. As a consequence, early replacement of unsatisfactory aesthetic restorations is needed. The objectives of this work were to determine the thermal behavior of eleven polymeric adhesive systems under different rates of temperatures and a variety of conditions such as 100 % humidity, presence of acidulated water (pH 3), environmental relative humidity and artificial saliva. Another aim was to establish if these factors are correlated with the adhesive systems composition. For each type of adhesive system, samples were prepared in small aluminum caps and polymerized with a LED lamp. All samples were analyzed with the Fourier-Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) method, which assigned absorption bands to organic functional groups of each compound corresponding to their chemical type. Subsequently, a thermogravimetric analysis was performed in a range temperature from room temperature to 500 °C in order to establish thermal behavior in an inert environment and after staying in acidulated water, 100 % humidity, environmental humidity and artificial saliva. Thermograms were obtained to collect data about decomposition temperatures and loss of mass percentages. The FT-IR study results were correlated with the adhesive systems thermal behavior. Thermogram images showed loss of mass, polymerization efficiency and residual mass amount. The different degradation dynamics were analyzed according to curve designs and baseline changes. Both groups of adhesive systems revealed high polymerization degrees. Nevertheless, the effect produced by the conditions in which they were subjected depends on the type of adhesive. Conventional adhesives, in contrast to self-etch adhesives, degraded in a minor extension as a result of their higher thermal stability.

Characterization of a Mutant Bacillus thuringiensis d-endotoxin with enhanced stability and toxicity / Caracterización de una delta endotoxina mutante de Bacillus thuringiensis con estabilidad y toxicidad aumentadas

The centrally located a-helix 5 of Bacillus thuringiensis d-endotoxins is critical for insect toxicity through ion-channel formation. We analyzed the role of the highly conserved residue Histidine 168 (H168) using molecular biology, electrophysiology and biophysical techniques. Toxin H168R was ~3-fold more toxic than the wild type (wt) protein whereas H168Q was 3 times less toxic against Manduca sexta. Spectroscopic analysis revealed that the H168Q and H168R mutations did not produce gross structural alterations, and that H168R (Tm= 59 °C) was more stable than H168Q (Tm= 57.5 °C) or than the wt (Tm= 56 °C) toxins. These three toxins had similar binding affinities for larval midgut vesicles (Kcom) suggesting that the differences in toxicity did not result from changes in initial receptor binding. Dissociation binding assays and voltage clamping analysis suggest that the reduced toxicity of the H168Q toxin may result from reduced insertion and/or ion channel formation. In contrast, the H168R toxin had a greater inhibition of the short circuit current than the wt toxin and an increased rate of irreversible binding (kobs), consistent with its lower LC50 value. Molecular modeling analysis suggested that both the H168Q and H168R toxins could form additional hydrogen bonds that could account for their greater thermal stability. In addition to this, it is likely that H168R has an extra positive charge exposed to the surface which could increase its rate of insertion into susceptible membranes.

La a-Hélice 5 del domino I de las d-endotoxinas de Bacillus thuringiensis, es crítica para la toxicidad de las toxinas contra insectos al participar en la formación de canales iónicos. La participación en la función tóxica del residuo Histidina 168 (H168) –el cual es altamente conservado– fue estudiada mediante técnicas de biología molecular, electrofisiología y biofísica. La toxina mutante H168R fue ~ 3 veces más tóxica que la toxina silvestre (ts) en Manduca sexta, mientras que H168Q fue 3 veces menos tóxica. Los análisis espectroscópicos indicaron que las mutaciones no producen alteraciones estructurales significativas y que la toxina H168R (Tm= 59 °C) es más estable que las toxinas H168Q (Tm= 57.5 °C) y wt (Tm= 56 °C). Las tres toxinas exhibieron uniones de afinidad similares (Kcom) en vesículas de intestino de larvas de insecto, indicando que las diferencias en la toxicidad no se deben a cambios en la unión inicial al receptor. Los ensayos de unión/disociación y fijación de voltaje mostraron que la reducción de la toxicidad de la toxina H168Q se puede atribuir a una disminución en la inserción y/o en la formación de canales iónicos. De otro lado, H168R mostró una inhibición a la corriente de corto circuito mayor que la ts y un aumento en unión irreversible (kobs), lo cual es consistente con un menor valor de CL50. La modelación molecular sugiere que H168Q y H168R forman puentes de hidrógeno adicionales, lo que les confiere mayor estabilidad térmica. Adicionalmente, es probable que H168R tenga una carga positiva extra expuesta en la superficie, lo cual aumentaría su tasa de inserción en membranas susceptibles.

ESTABILIZACIÓN DE HOLO-α-LACTOALBÚMINA EN PRESENCIA DE POLIOLES / HOLO-α-LACTALBUMLN STABILIZATION IN THE PRESENCE OF POLYOLS / ESTABILIDADE TÉRMICA DA HOLO-α-LACTOALBUMFNA EM PRESENÇA DE POLIÓIS

En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto de las soluciones acuosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol con diferentes concentraciones, sobre la estabilidad térmica de la holo-α-lactoalbúmina bovina con pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Los resultados obtenidos muestran que los polioles usados estabilizan la holo-α-lactoalbúmina en un grado significativamente menor al reportado para otras proteínas. Se sugiere que este menor efecto de estabilización ocurre debido a que esta proteína presenta un estado desnaturalizado parcialmente desdoblado.

In this work we present a systematic study of the effect of aqueous solutions of erythritol, xylitol, sorbitol and inositol on thermal stability of bovine holo-α-lactalbumin at pH 6,5 using UV-VIS spectroscopy. The results show that the polyols used stabilize the holo-α-lactoalbumin in a significant lesser extent than the reported for others proteins. It is suggested that the lower stabilization achieved for this protein is the result of a partially unfolded denaturated state that this protein presents.

Neste trabalho é apresentado um estudo sistemático acerca do efeito de soluções aquosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol a diferentes concentrações sobre a estabilidade térmica da holo-α-lactoalbumina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Os resultados obtidos mostram que os polióis usados estabilizam a holo-α-lactoalbumina num grado significativamente menor ao reportado para outras proteínas. Se sugere que este menor efeito de estabilização ocorre devido a que esta proteína apresenta um estado desnaturalizado parcialmente desdobrado.