Influencia del solvente de extracción de proteínas de trigo para su detección por electroforesis en alimentos para celiacos / Influence of solvent extraction on wheat electrophoregram in order to control gluten free products

Se estudió la influencia de distintos solventes de extracción, sobre el perfil electroforético de proteínas de trigo, como etapa previa a su posible detección en alimentos para celiacos. Se utilizó electroforesis en placas de gel de poliacrimida en sistema discontinuo y disociante. Los solventes de extracción estudiados para gliadinas fueron: 1) etanol 70§, 2) dioxano 40§, 3) isopropanol 55§, 4) isopropanol 55§ + 2 mercaptoetanol, y para proteínas totales: 5) Buffer conteniendo dodecilsulfato de sodio y 2 Mercaptoetanol. Del análisis de los densitogramas, surge que los solventes 4) y 5), son los más adecuados, debido a la buena extracción y resolución proteica. Si bien con el resto de los solventes se obtienen pocas bandas proteicas, en principio es conveniente extraer también con el solvente 3 en caso de mezclas con otras proteinas que pudieran presentar perfiles proteicos complejos con los solventes 4 y 5. Los resultados se aplican al análisis de trigo sarraceno

Proteínas de lupino dulce (Lupinus luteus var. Aurea/Weico, y Lupinus albus var. Multolupa): II. Separación por electroforesis / Sweet lupine (Lupinus luteus, var. Aurea/Weico and Lupinus albus, var. Multolupa) proteins: II. Separation by electrophoresis

En este estudio se analizaron las albúminas y globulinas extraídas del Lupinus luteus var. Aurea/Weico y Lupinus albus var. Multolupa mediante la técnica de electroforesis en gel de poliacrilamida. El propósito fue el de determinar la distribución porcentual de albúminas y globulinas de las proteínas en los electroforetogramas, con su consiguiente caracterización, según su movilidad. El densitograma de las albúminas del L. luteus evidenció seis fracciones de las cuales las fracciones 2 y 4 contribuyeron con 58.1%. En cuanto a las globulinas, el densitograma reveló cinco fracciones de las cuales las fracciones 1, 2 y 3 contribuyeron con 90.7%. El densitograma de las globulinas eluídas en el pico I a través de Sephadex G-100 , reveló cinco fracciones que guardaron semejanza con las fracciones 1 y 2 de las globulinas totales y cuya movilidad relativa dio valores bajos comprendidos entre 0.26 y 0.39. Las albúminas del L. albus se resolvieron en cuatro fracciones, siendo la más representativa la fracción 2, con 54.3%. Respecto al fraccionamiento de las globulinas, se obtuvieron cinco fracciones que coincidieron en su distribución con las globulinas del pico I, acusando la fracción 2 la mayor contribución (48.2%). Se evidenció que el Sephadex G-100 no lograba una buena separación. En cuanto a la movilidad electroforética de estas globulinas, se destacaron las fracciones 2 y 3, con movilidades de 0.35 y 0.48. A partir de este trabajo, se puede concluir que las albúnas del L. luteus que presentan un mayor número de fracciones son de menor movilidad relativa que las albúminas del L. albus. En cuanto a las globulinas de ambas especies de lupino, éstas se caracterizan por presentar agrupaciones de baja y alta movilidad, respectivamente

Extraçäo, caracterizaçäo parcial e aspéctos nutricionais das proteinas do feijäo Carioca 80 (Phaseolus vulgaris L.) / Extraction, partial characterization and nutritional aspects of proteins from Carioca 80 bean (Phaseolus vulgaris L.)

A extraçäo, fracionamento e caracterizaçäo electroforética em gel de poliacrilamida simples e contendo dodecil sulfato de sódio (SDS) das proteínas de feijäo Carioca 80 (Phaseolus vulgaris) foram realizadas em três valores de pH (2.5, 7.0 e 9.0). A extraçäo feita em pH 7.0 mostrou ser mais eficiente e proporcionou uma melhor separaçäo das fraçöes albumina e globulina após diálise. Nas fraçöes globulina, as mobilidades relativas das principais proteínas ocorreram entre 0.30 e 0.40, sendo observada uma dissociaçäo com o aumento de pH. Os pesos moleculares das duas bandas mais representativas foram 35,400 e 76,900 e, com relaçäo ao inibidor de tripsina, três bandas com 28,800, 22,500 e 18,300. A digestibilidade pela pepsina e pancreatina in vitro forneceu valores de 33.43% e 62.63% para a farinha integral e para a proteína precipitada em pH 4.5, respectivamente. O teor de metionina disponível de 1.36 g/16 g N encontrado, aparece como elevado com relaçäo a outras variedades de feijäo

Diseño para extraer las proteínas de la torta de maíz / Design for the extraction of proteins from corn cake

Se desarrolla un diseño factorial fraccional 2III 5-2 para estudiar la extracción de las proteínas de la torta que queda como subproducto de la producción de aceite de maíz. Se seleccionan como variables independientes la relación masa/volumen, el pH, la temperatura, la concentración de cloruro de sodio (NaCl) y el tiempo de extracción. Se estudia adicionalmente el efecto de las extracciones sucesivas sobre el rendimiento y el efecto del pH sobre la solubilidad de las proteínas. Se informa que el mayor rendimiento (93,2 ) se obtuvo en 2 extracciones sucesivas, con una relación masa/volumen de 1/20, un pH 11, una temperatura de 50-C y un tiempo de extracción de 60 min. Se indica que la menor solubilidad de las proteínas se encontró alrededor de un pH 4,0

Estudo do concentrado proteico da folha de mandioca: obtençäo, análisis químicas e suplementaçäo com aminoácidos / Protein concentrate of manioc leaf: obtention, chemical analyses and supplementation with amino acids

O presente trabalho teve por objetivo obter um concentrado proteico de folhas de mandioca através de modificaçöes na metodologia já existente. O valor nutricional da folha de mandioca e do concentrado proteico foi avaliado através de análises químicas, ensaio biológico e suplementaçäo da proteína tanto do concentrado como da folha com os aminoácidos limitantes lisina e metionina.. Dos resultados obtidos foram sugeridas as seguintes conclusöes: - A folha de mandioca e o concentrado proteico da folha apresentaram um teor proteico elevado, 25.2% e 34%, respectivamente. - Ensaios biológicos tanto do concentrado como da folha com o aminoácido lisina mais metionina mostrou ser eficiente, dando maiores valores para PER, NPU e digestibilidade. - A adiçäo do aminoácido lisina näo mostrou ter nunhum efeito significativo na melhora do valor nutricional da proteína. - Exames anátomo patológico dos órgäos dos animais näo revelaram nenhuma alteraçäo, indicando näo haver fatores tóxicos na folha e no concentrado

Calidad biológica del aislado proteínico de hojas de Atriplex numularia / Biological quality of the isolated protein from Atriplex numularia leaves

En las dos últimas décadas se ha puesto de manifiesto la importancia de las proteínas foliares, demonstrándose que éstas tienen una composición aminoacídica muy bien equilibrada. El objeto del presente estudio fue evaluar la calidad biológica de la proteína de hojas de Atriplex numularia. Las hojas frescas de A. numularia acusan un contenido proteínico de 4.70g/100g, y 18.70g/100 g de materia seca. A partir de hojas frescas se obtuvo un concentrado proteínico (CP), mediante pulpeado de las hojas, previamente maceradas en solución de sulfito de sodio al 2%, a un pH de 10, filtrado y prensado. El extracto vegetal se llevó al pH de 3.5 y se procedió a coagular la proteína por inyección de vapor a temperatura de 75-80-C. Se obtuvo un producto pardo verdoso con un contenido de proteína de 55.42 g/100 g. El análisis de aminoácidos reveló que la proteína tiene un equilibrio que la hace similar a las proteínas de origen animal, que contiene 8.5 g/16 gN de lisina y 3.0 g/16 gN de metionina, respectivamente. Se evaluó el aprovechamiento de nitrógeno mediante ensayos biológicos, habiéndose obtenido los valores siguientes: utilización proteínica neta (NPU) = 48.3 + ou - 2.7; digestibilidad (D) = 58.0 + ou - 1.4 y valor biológico (VB) = 83. Como se desprende del valor de NPU señalado, el aprovechamiento de nitrógeno fue bajo. Con miras a mejorar la digestibilidad, se sometió a prueba la acción de la papaína sobre el CP. El material así tratado fue sometido a nuevas experiencias biológicas y se obtuvo una D = 75.4 + ou - 1.05, con lo que el nuevo valor de NPU (54.8 + ou - 1.1), mejoró (P < 0.01)