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2.
Acta cir. bras ; 29(9): 609-614, 09/2014. tab, graf
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-722128

RESUMO

PURPOSE: To evaluate the effects of duodenal-jejunal bypass (DJB) on serum and hepatic profiles of obese rats fed on a western diet (WD). METHODS: Twenty eight male Wistar rats were fed a standard rodent chow diet (CTL group) or WD ad libitum. After 10 weeks, WD rats were submitted to sham (WD SHAM) or duodenal-jejunal bypass (WD DJB). Body weight, fat pad depots, glycemia, insulinemia, HOMA-IR, TyG, lipids profile and hepatic analyses were evaluated two months after surgery. RESULTS: The WD SHAM group presented greater obesity, hyperglycemia, hyperinsulinemia, insulin resistance, hypertriglyceridemia and hepatic steatosis than the CTL group. WD DJB rats presented decreased serum glucose and insulin resistance, when compared to WD SHAM animals, without changes in insulinemia. In addition, DJB surgery normalized serum TG and attenuated TG accumulation and steatosis in the liver of the WD DJB group. Hepatic ACC and FAS protein expressions were similar in all groups. CONCLUSION: Duodenal-jejunal bypass attenuates hepatic parameters of non-alcoholic fatty liver disease in obese rats fed on a western diet. .


Assuntos
Animais , Masculino , Dieta Ocidental , Duodeno/cirurgia , Derivação Gástrica/métodos , Jejuno/cirurgia , Hepatopatia Gordurosa não Alcoólica/cirurgia , Obesidade/cirurgia , Tecido Adiposo , Acetil-CoA Carboxilase/análise , Peso Corporal , Glicemia/análise , Resistência à Insulina , Fígado/metabolismo , Fígado/patologia , Hepatopatia Gordurosa não Alcoólica/metabolismo , Hepatopatia Gordurosa não Alcoólica/patologia , Obesidade/metabolismo , Proteínas Serina-Treonina Quinases/análise , Ratos Wistar , Reprodutibilidade dos Testes , Fatores de Tempo , Triglicerídeos/sangue
3.
Acta cir. bras ; 29(9): 608-614, 09/2014. graf, ilus, tab
Artigo em Inglês | LILACS, VETINDEX | ID: biblio-1456223

RESUMO

PURPOSE:To evaluate the effects of duodenal-jejunal bypass (DJB) on serum and hepatic profiles of obese rats fed on a western diet (WD).METHODS:Twenty eight male Wistar rats were fed a standard rodent chow diet (CTL group) or WD ad libitum. After 10 weeks, WD rats were submitted to sham (WD SHAM) or duodenal-jejunal bypass (WD DJB). Body weight, fat pad depots, glycemia, insulinemia, HOMA-IR, TyG, lipids profile and hepatic analyses were evaluated two months after surgery.RESULTS:The WD SHAM group presented greater obesity, hyperglycemia, hyperinsulinemia, insulin resistance, hypertriglyceridemia and hepatic steatosis than the CTL group. WD DJB rats presented decreased serum glucose and insulin resistance, when compared to WD SHAM animals, without changes in insulinemia. In addition, DJB surgery normalized serum TG and attenuated TG accumulation and steatosis in the liver of the WD DJB group. Hepatic ACC and FAS protein expressions were similar in all groups.CONCLUSION:Duodenal-jejunal bypass attenuates hepatic parameters of non-alcoholic fatty liver disease in obese rats fed on a western diet.


Assuntos
Animais , Ratos , Camundongos Obesos , Derivação Gástrica/veterinária , Dieta Ocidental , Hepatopatia Gordurosa não Alcoólica/terapia , Hepatopatia Gordurosa não Alcoólica/veterinária , Fígado Gorduroso/veterinária
4.
São Paulo; s.n; 2009. 101 p. ilus, graf.
Tese em Português | LILACS | ID: lil-540833

RESUMO

INTRODUÇÃO: A ativação da NADPH oxidase de neutrófilos requer o acoplamento das subunidades citosólicas p47phox, p67phox, p40phox e Rac2 ao componente de membrana citocromo b558. Em trabalhos anteriores, nós mostramos que as isoformas vasculares da oxidase são reguladas pela proteína dissulfeto isomerase (PDI), uma chaperona redox. Neste trabalho, nós utilizamos um sistema cellfree semirecombinante como ferramenta para investigar o papel da PDI na ativação da NADPH oxidase do neutrófilo. RESULTADOS: Inibidores da PDI, scrambled RNAse (100g/mL) ou bacitracina (1mM), praticamente suprimiram a geração de superóxido. Para avaliação dos efeitos do estado redox da PDI sobre a atividade da oxidase, amostras de PDI foram previamente oxidadas (H2O2; 0,5 mM) ou reduzidas (DTT; 0,5 mM). A PDI oxidada (100 nM) aumentou a produção de superóxido em aproximadamente 30%, enquanto a mesma concentração de PDI reduzida promoveu efeito inverso, inibindo a atividade do complexo. A adição de um peptídeo contendo a seqüência peptídica do sítio ativo da PDI inibiu a produção de superóxido em 70%. Dados de imunolocalização e colocalização demonstraram que a interação da PDI com a subunidade p47phox parece ser intensificada pelo estímulo com PMA e envolvem modificações do estado redox de ambas as proteínas. CONCLUSÕES: Nossos dados confirmam a associação física e funcional entre a PDI e o complexo NADPH oxidase. Além disso, sugerem que a PDI exerça um importante papel como fator de regulação redox da ativação da oxidase.


Activation of the leukocyte NADPH oxidase requires the assembly of the cytosolic subunits p47phox, p67phox and p40phox and Rac2 with the membranebound cytochrome b558. We have previously shown that the vascular oxidase is regulated by the redox chaperone protein disulfide isomerase (PDI). Taking advantage of the semirecombinant cellfree system, we sought to investigate the role of PDI in the activation of neutrophil NADPH oxidase. The PDI thiol inhibitors scrambled RNase (100g/mL) or bacitracin (1mM), almost suppressed superoxide generation. In order to investigate if the redox status of PDI thiols could modulate superoxide generation, PDI was oxidized or reduced by treatment with H2O2 (0.5mM) or DTT (1mM), respectively. Oxidized PDI increased by 30% superoxide production, while reduced PDI diminished superoxide generation also in 30%. The addition of a peptide (1M) containing PDI's exact active site sequence inhibited superoxide production by 70%. Immuno and colocalization data demonstrated the interaction of PDI with the subunit p47phox to be intensified by PMA stimulation and to involve redox status exchange of both proteins. Our data confirm the physical and functional association between PDI and the oxidase complex. Moreover, we show a relevant role for PDI as a redox-dependent supportive factor for NADPH oxidase activation.


Assuntos
Espécies Reativas de Oxigênio , NADPH Oxidases , Fagócitos , Isomerases de Dissulfetos de Proteínas , Explosão Respiratória
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