RESUMO
Objetivo. Este artigo apresenta resultados parciais da pesquisa, desencadeada a partir de 1989, de avaliaçäo continuada do ensino de graduaçäo médica da Escola Paulista de Medicina (EPM), com a qual se implantou amplo processo de avaliaçäo institucional. Metodologia. O estudo, de base amostral, envolve o levantamento de expectativas e opiniöes de docentes, alunos e egressos, constituindo três subprojetos específicos. Resultados. Os autores chamam a atençäo para näo-terminalidade da formaçäo médica na EPM, levando em conta que os egressos näo entram no mercado de trabalho ao final da graduaçäo. Conclusäo. Este resultado aponta para a necessidade de reflexäo em torno do significado da näo-terminalidade por referência ao longo processo de formaçäo médica. Neste caso, a característica apontada näo está associada à ausência de qualidade e, sim, à incorporaçäo, no currículo de graduaçäo, do desenvolvimento de técnicas e procedimentos profissionais que conduzem à inexorável especializaçäo do conhecimento, atingida somente por meio de formaçäo pós-graduada.
Assuntos
Humanos , Prática Profissional , Educação Médica , Medicina , Brasil , Estudo de AvaliaçãoAssuntos
Humanos , Universidades , Currículo , Educação Médica , Brasil , Educação de Graduação em MedicinaRESUMO
Arylamidase activity was isolated from Enterolobium contortisiliquum seeds (2 U/g) using L-Leu-2-naphthlamide as substrate to monitor the prification. The enzyme preparation was purified 733-fold by ammonium sulfate precipitation, and by ion eschange and gel filtration chromatography, in 6,6% yield. SDS-Polyacrylamide gel electrophoresis after fast protein liquid chromatography on a Mono Q column, showed only one protein band with a molecular weight of 35 kDa. The optimum pH for arylamidase activity was 6.5. Taking the hydrolysis rate of Lys-2-naphthylamide as one, the relative rates at which the other substrates were hydrolyzed were: Leu-2-naphthlamide, 30, Met-2-naphthlamide, 18, Arg-2-naphthlamide, 2, Ala-2-naphthylamide, 1.5, and L-Leu-p-nitroanilide, 26. The arylamidase activity was inhibited 50% by 0.1 mM HgCl2, 0.1 mM ZnCl2, 0.13 mM NiCl2, 0.2 mM o-phenanthroline and 1 * M soidum p-hydroxymercuribenzoate, and activated 35% by 5.0 * M EDTA. Iodoacetate (0.067 mM), dithioerythritol and 2-mercaptoethanol (3.3 mM), and chloride ions (0.2 M) had no effect on the enzyme activity