Assuntos
Humanos , Animais , Pré-Escolar , Criança , Adulto , Camundongos , Raquitismo Hipofosfatêmico Familiar/tratamento farmacológico , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/análogos & derivados , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/antagonistas & inibidores , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/uso terapêutico , Anticorpos Monoclonais/uso terapêutico , Osteócitos/fisiologia , Fosfatos/uso terapêutico , Calcitriol/uso terapêutico , Monitoramento de Medicamentos , Raquitismo Hipofosfatêmico Familiar/complicações , Raquitismo Hipofosfatêmico Familiar/patologia , Endopeptidase Neutra Reguladora de Fosfato PHEX/genética , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/efeitos adversos , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/farmacologia , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/farmacocinéticaRESUMO
We have previously shown that the inhibition of fibroblast growth factor (FGF) signaling induced endodermal gene expression in the animal cap and caused the expansion of the endodermal mass in Xenopus embryos. However, we still do not know whether or not the alteration of FGF signaling controls embryonic cell fate, or when FGF signal blocking is required for endoderm formation in Xenopus. Here, we show that FGF signal blocking in embryonic cells causes their descendants to move into the endodermal region and to express endodermal genes. It is also interesting that blocking FGF signaling between fertilization and embryonic stage 10.5 promotes endoderm formation, but persistent FGF signaling blocking after stage 10.5 restricts endoderm formation and differentiation.
Assuntos
Animais , Endoderma/efeitos dos fármacos , Fatores de Crescimento de Fibroblastos/antagonistas & inibidores , Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento/efeitos dos fármacos , Hibridização In Situ , Pirróis/administração & dosagem , Receptores de Fatores de Crescimento de Fibroblastos/genética , Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa , Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos , Proteínas de Xenopus/antagonistas & inibidores , Xenopus laevis/embriologiaRESUMO
The synthetic peptide Ac-WFVGLKKNGSSKRGPRT-NH2,related to the human FGF-1 sequence, was shown to be mitogenic upon Balb/c 3T3 fibroblasts in culture (ED50=10-20 muM) and to compete with the growth factor for cellular binding (ID50 = 30-50 muM). The results described suggest that the mitogenic activity of the peptide is dependent on the presence of the residues 122-127 (WFVGLK) in its structure. Also, its affinity for the cellular receptors seems to be dependent on the presence of residues that are important for FGF-heparin binding such as K127, K133 and R137.