Host PDZ-containing proteins targeted by SARS-CoV-2.
FEBS J
; 288(17): 5148-5162, 2021 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: covidwho-1189682
Preprint
Este artículo de revista científica es probablemente basado en un preprint previamente disponible, por medio del reconocimiento de similitud realizado por una máquina. La confirmación humana aún está pendiente.
Ver preprint
Este artículo de revista científica es probablemente basado en un preprint previamente disponible, por medio del reconocimiento de similitud realizado por una máquina. La confirmación humana aún está pendiente.
Ver preprint
ABSTRACT
Small linear motifs targeting protein interacting domains called PSD-95/Dlg/ZO-1 (PDZ) have been identified at the C terminus of the severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) proteins E, 3a, and N. Using a high-throughput approach of affinity-profiling against the full human PDZome, we identified sixteen human PDZ binders of SARS-CoV-2 proteins E, 3A, and N showing significant interactions with dissociation constants values ranging from 3 to 82 µm. Six of them (TJP1, PTPN13, HTRA1, PARD3, MLLT4, LNX2) are also recognized by SARS-CoV while three (NHERF1, MAST2, RADIL) are specific to SARS-CoV-2 E protein. Most of these SARS-CoV-2 protein partners are involved in cellular junctions/polarity and could be also linked to evasion mechanisms of the immune responses during viral infection. Among the binders of the SARS-CoV-2 proteins E, 3a, or N, seven significantly affect viral replication under knock down gene expression in infected cells. This PDZ profiling identifying human proteins potentially targeted by SARS-CoV-2 can help to understand the multifactorial severity of COVID19 and to conceive effective anti-coronaviral agents for therapeutic purposes.
Palabras clave
Texto completo:
Disponible
Colección:
Bases de datos internacionales
Base de datos:
MEDLINE
Asunto principal:
Interacciones Huésped-Patógeno
/
Dominios PDZ
/
SARS-CoV-2
/
COVID-19
Tipo de estudio:
Estudio pronóstico
Límite:
Humanos
Idioma:
Inglés
Revista:
FEBS J
Asunto de la revista:
Bioquímica
Año:
2021
Tipo del documento:
Artículo
País de afiliación:
Febs.15881
Similares
MEDLINE
...
LILACS
LIS