Cet article est une Preprint
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Structural basis for potent antibody neutralization of SARS-CoV-2 variants including B.1.1.529 (preprint)
biorxiv; 2021.
Preprint
Dans Anglais
| bioRxiv | ID: ppzbmed-10.1101.2021.12.27.474307
ABSTRACT
With B.1.1.529 SARS-CoV-2 variant's rapid spread and substantially increased resistance to neutralization by vaccinee and convalescent sera, monoclonal antibodies with potent neutralization are eagerly sought. To provide insight into effective neutralization, we determined cryo-EM structures and evaluated potent receptor-binding domain (RBD) antibodies for their ability to bind and neutralize this new variant. B.1.1.529 RBD mutations altered 16% of the RBD surface, clustering on a ridge of this domain proximal to the ACE2-binding surface and reducing binding of most antibodies. Significant inhibitory activity was retained, however, by select monoclonal antibodies including A19-58.1, B1-182.1, COV2-2196, S2E12, A19-46.1, S309 and LY-CoV1404, which accommodated these changes and neutralized B.1.1.529 with IC50s between 5.1-281 ng/ml, and we identified combinations of antibodies with potent synergistic neutralization. Structure-function analyses delineated the impact of resistance mutations and revealed structural mechanisms for maintenance of potent neutralization against emerging variants.
Texte intégral:
Disponible
Collection:
Preprints
Base de données:
bioRxiv
langue:
Anglais
Année:
2021
Type de document:
Preprint
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